《食品科学》：四川轻化工大学赵兴秀教授等：膨胀处理对无骨鸡爪胶原蛋白多尺度结构及其水合特性的影响机制

随着肉类消费市场的持续扩大和消费者对便捷食品需求的日益提升，禽类副产物的高值化开发利用已成为食品工业与科学研究的重要方向之一。鸡爪，作为肉鸡加工过程中的主要副产物，富含胶原蛋白、弹性蛋白等营养成分，尤其胶原蛋白相对含量高达20%以上，是一种极具开发潜力的蛋白质资源。然而，目前鸡爪的加工方式仍以卤制、泡椒等传统工艺为主，产品附加值较低，且存在保水性差、质构不均一等技术瓶颈，制约了其产业的进一步发展。因此，通过对鸡爪进行精深加工，改善其功能特性尤其是保水性，对于提升其产品品质、延长货架期及提高经济效益具有重要的现实意义。

胶原蛋白作为鸡爪结缔组织中的主要结构性蛋白，其分子的空间构象、聚集状态及分子间作用力共同决定了肌肉组织的持水能力。保水性是衡量肉及肉制品品质的关键指标，它不仅直接影响产品的嫩度、多汁性和得率，更是决定消费者接受度的重要因素。研究表明，胶原蛋白的三螺旋结构、纤维网络结构及其表面的亲/疏水基团是影响水分结合与固定的核心。通过物理、化学或生物等方法对胶原蛋白进行适度改性，破坏其紧密的天然结构，暴露更多的亲水基团并形成疏松的多孔网络，被证实是有效提升其水合特性的重要途径。在诸多改性方法中，膨胀处理作为一种温和的物理化学手段，其原理是通过改变蛋白质环境，例如改变pH值使蛋白质带同种电荷、添加促溶剂或施加温和热场，从而增强蛋白质与水的相互作用，破坏分子内氢键和疏水作用，导致蛋白质链因排斥而伸展、胶原分子链的构象熵增加，从有序的螺旋（或折叠）状态向无序的随机线圈状态转变，宏观上表现为体积膨胀和溶解性增加。通过调控水分子的渗透与分布，能够在不彻底破坏胶原蛋白高级结构的前提下，有效改变其分子构象与聚集态，为改善蛋白质的保水性能提供了新的思路。

近年来，国内外学者在胶原蛋白提取、改性及功能特性方面已开展广泛研究，例如对海参体壁等胶原的构效关系探讨，以及酶法提取与小分子肽制备等。然而，现有研究多集中于酸、酶或热处理对胶原蛋白结构的影响，针对系统性膨胀处理如何精确调控鸡爪胶原蛋白从微观到分子水平的多尺度结构演变，并阐明其与保水性之间的构效关系，仍缺乏系统深入的研究。尤其是在不同膨胀率下，胶原蛋白的构象转变、氢键网络重组、表面疏水性演化及其对水分吸附与滞留的协同机制尚不明确。基于此，本研究以无骨鸡爪为研究对象，系统分析其在膨胀处理过程中品质、胶原蛋白含量与结构的动态变化，旨在揭示膨胀处理对胶原蛋白结构及保水性能的影响规律与内在机制。对无骨鸡爪在膨胀前、膨胀后、入味后3 个阶段的pH值、水分含量、L*值、离心损失率和质构进行测定；同时测定其总胶原蛋白、不溶性胶原蛋白和可溶性胶原蛋白的含量。采用酸-酶复合法提取不同膨胀率下的胶原蛋白，并利用扫描电镜SEM）观察其微观形貌变化；通过紫外光谱（UV）、傅里叶变换红外光谱（FTIR）和圆二色光谱（CD）分析其二级结构的转变与分子间相互作用，同时测定其表面疏水性的变化。进而采用低场核磁共振（LF-NMR）技术追踪水分子的迁移与分布状态，最终通过相关性分析阐释结构指标与保水性能之间的内在联系。四川轻化工大学食品与酿酒工程学院的何义国、赵兴秀*、廖珍等旨在从多尺度层面揭示膨胀处理的调控机制，为鸡爪及其同类胶原蛋白制品的高品质加工提供理论依据。

1 膨胀处理及入味处理无骨鸡爪外观变化

由图1可知，膨胀前无骨鸡爪颜色暗沉，且表面有血污，经膨胀处理后，无骨鸡爪呈现出均匀的白色，体积明显增大，入味后无骨鸡爪因添加的料汁而被染色，使得白度降低，产品呈现出均匀的淡黄色。

2 无骨鸡爪膨胀处理前后及入味处理后理化指标变化

由图2a可知，膨胀及入味处理过程中无骨鸡爪pH值呈先显著下降（P＜0.05）后上升的趋势，使用酸进行膨胀处理后，使得无骨鸡爪pH值由膨胀前7.03下降至膨胀后4.36。入味处理后因料汁pH值较高，且料汁中食盐含量高，部分膨胀阶段吸收的水分析出，使入味阶段无骨鸡爪pH值升高至4.48，呈弱酸性。

由图2b可知，膨胀及入味处理过程中无骨鸡爪水分含量呈先显著增加后显著降低的趋势（P＜0.05）。无骨鸡爪经吸水膨胀后，大量水分进入鸡爪内部，使得鸡爪内部水分相对含量从膨胀前的66.59%升高到膨胀后的85.76%，而在入味阶段，因为食盐的渗透和经过冷冻再解冻导致部分水分析出，使无骨鸡爪水分相对含量下降至73.69%，但仍显著高于膨胀前无骨鸡爪。水分含量的升高有助于提高无骨鸡爪的嫩度，改善产品的质构。无骨鸡爪的膨胀过程中，其所吸收的水分表现在其体积和质量的显著增长。同时，这些水分与鸡爪内部的胶原蛋白、脂肪等成分相互作用，产生复杂而多样的影响。因此，无骨鸡爪的膨胀率与其因膨胀而增加的水分含量之间并非呈现出简单的等比关系。

由图2c可知，膨胀及入味处理过程中无骨鸡爪L*值呈先显著增加后显著降低的趋势，膨胀前后无骨鸡爪的L*值由68.3显著上升到78.77，呈亮白色，因为膨胀体系为酸性，能够去除鸡爪表面的油脂和污垢；并且无骨鸡爪经过膨胀后，水分子进入到鸡爪的细胞和组织间隙中，从而将原本存在于这些间隙中的色素分子稀释，色素分子的浓度随着水分含量的增加而降低，导致鸡爪的颜色变浅；同时鸡爪组织中不断流动和更新的水分有助于将稀释后的色素分子从鸡爪中排出，进一步减少色素的含量。因此膨胀后无骨鸡爪颜色得到有效改善。入味处理后无骨鸡爪因添加的料汁对其进行染色，使得白度（L*＝60.22）降低，产品呈现出均匀的淡黄色。

离心损失率是评价肉品品质最重要的指标之一，离心损失率越高，则肉制品持水性越差。由图2d可知，膨胀及入味处理过程中无骨鸡爪的离心损失率显著增加（P＜0.05），分别为22.39%和24.59%，均显著高于膨胀前（18.13%）。无骨鸡爪经膨胀处理后，鸡爪内部水分含量高，在高速离心状态下水分容易流失。入味阶段的无骨鸡爪在食盐等作用下，部分盐溶性蛋白溶出，使持水性下降，再加上冷冻再解冻破坏了无骨鸡爪结构的完整性，导致入味阶段无骨鸡爪的离心损失率与膨胀后差异显著。

3 无骨鸡爪膨胀处理前后及入味处理后质构指标变化

由图3a可知，膨胀处理前后无骨鸡爪剪切力极显著降低（P＜0.01），由73.6 N降低至40.5 N。这是由于无骨鸡爪在吸水膨胀过程中，扩大了肌纤维之间的间隙，减小了剪切过程中的阻力，也说明无骨鸡爪经过膨胀处理后，嫩度得到明显提升。膨胀和入味后鸡爪剪切力差异不显著（P＞0.05）。由图3b可知，膨胀处理后无骨鸡爪弹性极显著升高（P＜0.01），由0.816 mm升至0.966 mm，接近于1，而膨胀后和入味后无骨鸡爪剪切力差异不显著（P＞0.05），表明无骨鸡爪经过酸膨胀处理后弹性极佳，质构紧密，口感爽脆有嚼劲。由图3c可知，膨胀后及入味处理后无骨鸡爪的硬度极显著降低（P＜0.01），分别为3 272.87 g和2 596.64 g。根据陈武东等的研究，弱有机酸的使用不仅能够使肉制品保留更多水分，还能使肉制品肌原纤维结构发生改变，综合作用下使得肉制品嫩度得到改善。因此无骨鸡爪经酸膨胀处理后，在水分含量上升的同时，降低了无骨鸡爪的硬度。由图3d可知，膨胀后及入味处理后无骨鸡爪的咀嚼性也呈现显著下降趋势（P＜0.05），分别为2 675.05 g和2 487.56 g。无骨鸡爪经酸膨胀处理后，内部水分含量高于膨胀前，而在特定范围内，鸡爪内部含水率越高，鸡爪的硬度、剪切力和咀嚼性就越小。因此无骨鸡爪经过酸膨胀处理后，胶原蛋白结构发生改变，使无骨鸡爪的质构特性也得到有效改善。

4 无骨鸡爪膨胀处理前后及入味处理后胶原蛋白含量变化

由图4可知，在膨胀后和入味后无骨鸡爪总胶原蛋白含量和不溶性胶原蛋白含量极显著降低（P＜0.01），总胶原蛋白含量和不溶性胶原蛋白含量在3 个阶段中分别为199.20、159.32、151.03 mg/g和161.92、109.22、92.88 mg/g。膨胀后和入味后无骨鸡爪可溶性胶原蛋白含量和胶原蛋白溶解率极显著升高（P＜0.01），3 个阶段分别为37.28、50.09、58.14 mg/g和18.71%、31.44%、38.50%。由于无骨鸡爪经酸膨胀处理后，肌原纤维部分断裂，使不溶性胶原蛋白降解为可溶性，从而提高胶原蛋白的溶解性。当胶原蛋白溶解性升高后，胶原蛋白网状结构松弛展开，暴露出更多如—OH、—COOH、—NH2等亲水基团，这些基团与水分子结合形成氢键，从而能够吸收和保留更多水分，使得无骨鸡爪膨胀率增加。

5 不同膨胀率下无骨鸡爪胶原蛋白微观结构分析

5.1 SEM分析

由图5可知，与未膨胀组相比，经过膨胀处理的鸡爪胶原蛋白的微观结构发生明显变化。未膨胀的胶原蛋白呈多孔结构，具有薄层网状特征，由多个不同厚度的层构成三维网状框架，孔径与网孔较大（图5a）。随着膨胀率提高至10%，胶原蛋白形成更复杂的多孔网络，呈现多层次网状结构，连接与交叉增多，边缘出现明显卷曲和收缩（图5b），导致内部的疏水基团暴露，表面疏水性增强，此时疏水作用促进水分子与胶原结合，有助于鸡爪吸收更多水分。膨胀率达20%时，胶原蛋白卷曲与收缩程度加深，三维网状结构层次更为丰富，部分区域出现破裂，孔洞略有增大（图5c）。膨胀率升至30%，胶原蛋白断裂和破碎加剧，进一步卷曲收缩并发生交联，部分大分子破碎为小分子，不同分子间形成新连接，同时网络中仍保持大量连接与交叉（图5d），维持多层次网状结构。当膨胀程度达到40%，部分胶原蛋白破碎程度加深，连接与交叉依然存在，三维网状结构仍具多层次特征，但整体结构较为松散、尺寸相对增大（图5e）。膨胀率提高至50%时，胶原蛋白变性程度加深，破碎与凝聚加剧，形成疏松且不规则的孔状变性胶原结构（图5f），为水分进入提供了更多空间与通道。水分填充于孔洞中，形成稳定的水合层，从而将水分有效锁定在鸡爪内部，使其不易流失。

5.2 UV及FTIR分析

由图6a可知，不同膨胀率下无骨鸡爪胶原蛋白在280 nm波长附近没有明显的吸收峰，表明提取的胶原蛋白产物中具有共轭π键生色团的芳香族氨基酸含量极低，这一结果符合I型胶原蛋白氨基酸组成特征。在200～250 nm波长范围内，因为胶原蛋白肽链中含有—C＝O、—COOH和CO—NH 2 等生色基团，且富含羟脯氨酸、脯氨酸和甘氨酸，故在230 nm波长处产生强吸收峰。而不同膨胀率下胶原蛋白的最大吸收波长位置发生变化，未进行膨胀处理的胶原蛋白最大吸收波长出现在228 nm，与I型胶原蛋白的紫外吸收一致。随着膨胀率的增加，10%、20%、40%、50%处理组最大吸收波长分别蓝移至225、227、225、225 nm，且最大吸收峰强度随膨胀率上升先升高再降低。当鸡爪吸水膨胀后，随着水分的渗透和分布，胶原蛋白分子间相互作用增强，胶原蛋白中氢键和离子键含量增多，引起胶原蛋白的构象发生改变，胶原骨架所处的外部环境也发生变化，造成无骨鸡爪胶原蛋白吸收峰位置的移动。

由图6b可知，不同膨胀率处理的无骨鸡爪胶原蛋白在酰胺A、B、I、II和III区均出现特征吸收峰，各吸收峰位置与典型I型胶原蛋白的红外特征峰一致。虽然不同处理组特征峰频率相近，但吸收强度存在差异，表明膨胀处理对胶原蛋白二级结构产生了影响。

酰胺A带的特征吸收峰通常位于3 400～3 440 cm -1 ， 源于N—H伸缩振动；当N—H参与形成氢键时，吸收峰会红移至约3 300 cm -1 ，Matmaroh等研究斑点黄金山羊鱼鳞片胶原蛋白时也发现当肽链中N—H基团形成氢键时，峰位向低波数移动。由表1可知，酰胺A带的波数从膨胀处理前的3 417 cm -1 显著降低至3 343～3 345 cm -1 （膨胀率10%～30%），表明酸膨胀后的胶原蛋白均形成氢键，有利于无骨鸡爪吸收和保持更多水分。随着膨胀程度增加，酰胺A带最大吸收波长发生动态变化，这可能是因为膨胀处理改变了胶原蛋白内部的氢键数量与分子间相互作用。在膨胀率为50%时，酰胺A带位于3 325cm -1 ，表明该组氢键数量相对较多，更有利于水分的吸收与结合，该结果与贾媛君的研究结果一致。酰胺B带对应于CH 2 的不对称伸缩振动，特征吸收峰一般处于2 924～2 932 cm -1 之间。本研究中，不同膨胀率下该吸收峰位于2 924～2 928cm -1 ， 说明CH 2 的不对称伸缩振动普遍存在。酰胺I带（1 600～1 700 cm -1 ）与C＝O伸缩振动相关，其波数越高表明肽链结构有序性越强。与未膨胀组（1 660 cm -1 ）相比，各膨胀处理组的酰胺I带（1 657～1 658 cm -1 ）均发生红移，说明膨胀后水分子进入及分子间作用减弱导致胶原蛋白整体有序度下降，反而提升了其吸水与持水能力，这与刘芳芳等的研究相符。酰胺II带（1 500～1 600 cm -1 ）源于C—N伸缩振动与N—H平面弯曲振动。酰胺III带（1 200～1 300 cm -1 ）可反映胶原蛋白特性，参与三螺旋结构的形成，其主要振动模式为N—H弯曲振动。

综合FTIR与UV分析结果，氢键重构与胶原蛋白构象变化呈现明确的关联性。FTIR中随着膨胀率增加，酰胺A带从3 417 cm-1显著红移至3 325 cm-1，表明N—H 基团大量参与形成新的氢键（如胶原-水氢键），这一变化直接增强了胶原网络的亲水性，为水分吸收提供了更多结合位点。同时，酰胺I带（C＝O伸缩振动）和酰胺III带（三螺旋结构相关）的微小红移提示胶原肽链可能发生局部构象调整，如α-螺旋轻微松动，但三螺旋骨架整体保持完整。值得注意的是，在40%膨胀率时酰胺A带出现短暂蓝移，可能反映了氢键网络的动态调整或部分氢键的短暂断裂，但50%膨胀率时再度红移，说明最终仍以氢键形成为主。UV中最大吸收峰从228 nm蓝移至225 nm，反映了胶原蛋白肽链中芳香族氨基酸微环境的变化，可能提示局部构象发生微小调整。这种氢键重构（分子间氢键部分被胶原-水氢键替代）与构象的适度柔性化，共同促进了水分子进入胶原网络，从而提升了保水性能。

5.3 CD分析

由图7可知，不同膨胀率（0%～50%）无骨鸡爪胶原蛋白均在222 nm波长处出现明显正吸收峰，而负吸收峰分别出现在199、201、202、201、200 nm和203 nm波长处。随着膨胀程度的增加，鸡爪胶原蛋白的负吸收峰发生不同程度的红移，说明膨胀处理使得鸡爪胶原蛋白发生部分变性或者部分三螺旋结构变得更为松弛或解旋，为水分子提供更多结合空间和通道，从而增强了无骨鸡爪的吸水能力。当膨胀率达到50%时，胶原蛋白变性程度较为严重，但波长222 nm处的正吸收峰未消失，说明此时无骨鸡爪的胶原蛋白未完全变性，三螺旋结构未被完全破坏，无骨鸡爪在吸水性增强的同时仍具有一定的保水性能。通过正负峰的强度比值（Rpn）计算出不同膨胀率下无骨鸡爪胶原蛋白CD谱图的Rpn分别为0.10、0.13、0.14、0.13、0.12、0.14，均在0.10～0.15范围内，说明鸡爪胶原蛋白经过不同程度膨胀处理后仍保留了三螺旋结构。

5.4 表面疏水性分析

由图8可知，无骨鸡爪胶原蛋白的表面疏水性随膨胀率上升呈先显著升高（P＜0.05）后轻微降低的趋势，并在膨胀率30%时达到最大值，为162.2 μg。随着膨胀率的升高，维持胶原蛋白结构的作用力逐渐减弱，导致其三螺旋结构变得松散，胶原蛋白开始发生变性。胶原分子的破碎和断裂导致疏水基团逐渐暴露出来，从而使得表面疏水性不断增加，而疏水基团与水分子之间的相互作用有助于无骨鸡爪更有效地吸收水分。当膨胀率达到30%之后，胶原蛋白变性程度增加，破碎胶原分子聚集，部分疏水基团被亲水基团覆盖，或与水分子形成氢键，表面疏水性随之有所降低，此时的氢键相互作用有利于无骨鸡爪更有效地保持吸收的水分。

5.5 LF-NMR分析

利用LF-NMR技术对不同膨胀率无骨鸡爪样品进行横向弛豫时间（T2）反演分析。如图9及表2所示，所有样品均呈现双峰或三峰分布特征，表明无骨鸡爪中存在2 种或3 种不同状态的水分。根据弛豫时间范围，可将水分状态划分为结合水（T21（＜18 ms））、不易流动水与自由水（T22（18～1 000 ms））、在部分膨胀率条件下（如20%）出现独立的自由水（T23（＞800 ms））。

不同膨胀率下无骨鸡爪中T 21 的比例呈现先升高后降低的趋势（表2）。在膨胀率0%时，T 21 比例为3.312%；随着膨胀率增加至10%，T 21 比例略有上升至3.637%；当膨胀率达到20%时，T 21 比例继续增加至3.930%；至膨胀率30%时，T 21 比例达到峰值（4.893%）；随后在膨胀率40%和50%时，T 21 比例分别下降至3.594%和1.632%。这一变化趋势表明，在膨胀率30%之前，鸡爪组织结构的改变可能促进了部分水分子与蛋白质的结合；当膨胀率超过30%后，组织过度膨胀可能导致结合位点破坏，T 21 比例下降。

T22峰（18～1 000 ms）代表不易流动水与自由水的混合状态，其比例变化与结合水呈互补关系。在膨胀率0%～50%范围内，T22峰比例始终占据主导地位（95.107%～98.368%）。值得注意的是，T22峰的起始弛豫时间随膨胀率增加呈现规律性变化：从膨胀率0%时的24.201 ms逐渐前移至膨胀率50%时的2.984 ms，表明水分子的流动性整体增强。此外，在膨胀率20%时，T22峰发生相态分离，出现独立的自由水峰（T23，890.215～1 000 ms，占0.095%），表明此时部分自由水从混合状态中分离出来。

不同水分状态之间的弛豫时间边界随膨胀率变化而波动。T 21 的弛豫时间上限在膨胀率0%时为15.199 ms，在膨胀率30%时增加至19.179 ms，至膨胀率50%时又减少至2.656 ms。T 22 的起始时间从膨胀率0%时的24.201 ms逐渐前移，至膨胀率50%时已接近T 21 的弛豫时间范围（2.984 ms）。这种弛豫时间边界的移动反映了水分与蛋白质结合状态的动态变化，以及组织膨胀对水分分布的影响。

T 2 与水分流动性呈正相关关系。本研究中，随着膨胀率增加，T 22 峰的起始时间前移，表明水分子的平均弛豫时间缩短，但T 21 比例在膨胀率30%时达到峰值后下降。这一现象表明，在适度膨胀（20%～30%）条件下，鸡爪组织可能发生结构重组，增加了水分子与蛋白质的结合位点；而过度膨胀（＞30%）则可能导致组织损伤，结合水释放。

6 结 论

基于上述多尺度结构表征与功能性质分析结果，本研究揭示了膨胀处理过程中无骨鸡爪胶原蛋白结构变化与吸水保水性能之间的系统构效关系。膨胀处理通过酸促作用，使无骨鸡爪中不溶性胶原蛋白向可溶性胶原蛋白转化，表现为总胶原蛋白及不溶性胶原蛋白含量极显著降低，可溶性胶原蛋白含量及胶原蛋白溶解性极显著升高。这一转化过程直接导致胶原纤维网络部分降解，肌原纤维间连接减弱，从而显著降低鸡爪剪切力、硬度和咀嚼性，提升弹性，有效改善肉质嫩度。可溶性胶原蛋白含量的增加还为后续水分吸收提供了更多亲水基团，是吸水能力提升的结构基础。扫描电镜观察表明，膨胀处理使胶原蛋白纤维网络从致密结构逐渐转变为疏松多孔的变性结构。随着膨胀率增加，胶原蛋白分子发生卷曲收缩、断裂、交联，最终形成不规则孔状结构。这种微观孔隙的形成直接为水分子提供了更多进入通道和结合空间，水分填充在胶原结构的孔洞中，形成稳定的水合层，将水分有效锁定在鸡爪内部。UV和FTIR分析证实，膨胀处理改变了胶原蛋白的分子构象。UV中最大吸收波长蓝移，表明胶原蛋白分子间相互作用增强，氢键和离子键含量增多。红外光谱中酰胺A带从3 471 cm -1 红移至3 325 cm -1 ，表明更多N—H基团参与氢键形成，氢键数量增加。这种氢键网络的重构暴露了更多亲水基团（—COOH、—NH 2 、—OH），为水分子提供了更多结合位点。同时，酰胺I带红移（从1 660 cm -1 移至1 657 cm -1 ）表明肽链结构有序度下降，胶原蛋白获得一定构象柔性，更利于水分子进入和结合。氢键网络的增强与构象柔性的提升共同促进了胶原蛋白的亲水性，是吸水能力增强的关键分子机制。CD分析显示，随着膨胀率增加，负吸收峰发生红移，表明三螺旋结构发生部分松弛或解旋。这种结构变化使胶原蛋白分子链展开，暴露出更多疏水区域和结合位点，表面疏水性在膨胀率30%时达到峰值。值得注意的是，即使膨胀率达到50%，222 nm处的正吸收峰仍存在，Rpn保持在0.10～0.15范围内，表明三螺旋结构未完全破坏，胶原蛋白仍保留基本结构特征。这种“适度松弛但未完全解旋”的状态实现了功能平衡：一方面，结构松弛为水分子提供了更多结合空间，增强了吸水能力；另一方面，三螺旋骨架的保留维持了胶原蛋白的保水能力，避免过度变性导致水分流失。LF-NMR分析表明，不同膨胀率下水分状态存在显著差异。膨胀率50%样品T 22 含量最高，水分迁移速度最快，保水性能最优；膨胀率30%～40%样品结合水与自由水比例适中，保水性能良好；而膨胀率0%～10%样品自由水含量低，水分迁移快，保水性能差。这表明膨胀处理通过改变胶原蛋白结构，调控了结合水、过渡水和自由水的比例分布。当胶原蛋白结构适度展开时，既能形成稳定的结合水层，又能容纳更多自由水，实现吸水与保水的协同优化。

本研究系统阐明了膨胀处理通过调控胶原蛋白从微观孔隙到分子构象的多尺度结构变化，最终影响其吸水保水性能的构效关系。这一发现不仅深化了对鸡爪加工过程中胶原蛋白结构-功能关系的理解，也为优化无骨鸡爪加工工艺提供了理论指导。通过精准调控胶原蛋白的结构变化程度，可实现无骨鸡爪吸水保水性能与质构品质的协同提升，对开发高附加值鸡爪产品、提升产业经济效益具有重要实践意义。

作者简介

通信作者：

赵兴秀，四川轻化工大学食品与酿酒工程学院教授，硕士生导师，为宜宾市和自贡市科技特派员，2024年荣获自贡市领军人才，被自贡市委评为“2021年盐都科技菁英”，被教育厅聘为2021-2023和2024-2026四川省“三区”科技人员，取得国家一级品酒师和全国白酒行业职业技能教师资格，四川省科学技术协会会员，国家白酒酿造工考核评委，2023年被四川省人力资源和社会保障厅聘为专家服务团专家。主要从事酒类酿造、食品发酵与食品加工等方面研究，为国内多家企业进行技术研发。两次获得校级教学竞赛三等奖和一次二等奖，两次被学生评为 “我心目中的好老师”，发表科研论文100余篇，SCI收录论文20余篇，主持中国轻工业浓香型白酒固态发酵重点实验室项目1 项、酿酒生物及应用四川省重点实验室项目2 项、四川省教育厅科研项目2项、固态发酵资源利用四川省重点实验室项目1 项、泸州老窖科研项目2 项、自贡市科技局项目3 项、横向项目20余项、四川理工学院培育项目1 项；指导研究生主持四川省科技厅苗子工程1 项，获自贡市科技进步三等奖1 项，获五粮液贡献奖1 项，获批国家发明专利4 项。

第一作者：

何义国，四川轻化工大学食品与酿酒工程学院高级实验师，主要从事白酒、啤酒和果酒酿造研究，取得啤酒酿造师资格证和国家一级侍酒师资格证，国家白酒及果酒酿造工考核评委，主持及主研教育厅项目3项，烹饪科学四川省高校重点实验室项目4 项， 绿色催化四川省高等学校重点实验室项目2 项，自贡市科技局项目3 项，主持及主研横向课题10余项。发表科研论文40余篇，获授权发明专利2 项。

引文格式：

何义国, 赵兴秀, 廖珍, 等. 膨胀处理对无骨鸡爪胶原蛋白多尺度结构及其水合特性的影响机制[J]. 食品科学, 2026, 47(12): 283-292. DOI:10.7506/spkx1002-6630-20251217-136.

HE Yiguo, ZHAO Xingxiu, LIAO Zhen, et al. Mechanism of the effects of swelling treatment on the multi-scale structure and hydration properties of collagen in boneless chicken feet[J]. Food Science, 2026, 47(12): 283-292. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-20251217-136.

实习编辑：甘冬娜；编辑：阎一鸣；责任编辑：张睿梅。点击下方阅读原文即可查看全文。图片来源于文章原文及摄图网

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