纯化难、稳定性、重复性差？顶刊都在用的分子互作技术，让你少做无用功

对于结构复杂、难以纯化的蛋白，如何精准解析其分子间相互作用，并实现高效靶向降解，一直是研究的难点。Cell正刊！近期，国内研究团队联合发表突破性研究 Hijacking ERAD for targeted degradation of transmembrane proteins，提出 ERADEC 蛋白降解新策略，研究利用光谱位移技术，在溶液中直接测定跨膜蛋白 E3 连接酶与小分子的高特异性结合力，进一步验证三元复合物协同性及关键结合位点，为分子互作和降解剂设计提供数据支撑，最终实现跨膜蛋白的靶向精准降解[1]。

从蛋白结合验证到机制解析，分子互作成为基础研究和药物开发的关键环节。但实验过程中，常面临纯化难、稳定性差、固定化操作影响构象等问题；只有亲和力数据远远不够，多维度分析又耗时耗样、重复性差。那如何在尽量保持蛋白天然状态的同时，准确获取动力学、热力学与稳定性的多维度分子互作数据？

为了让大家更好地开展分子互作研究，解决实验中的技术难题，NanoTemper 将于 10 月 22 日 14:00 开展线上专题直播《全方位复活你的蛋白互作：前沿应用×突破性新技术》，特邀两位应用科学家，围绕最新技术原理、实验设计与避坑指南、前沿研究等，结合顶刊研究案例，拆解实验思路、解读技术应用、分享实验技巧，还有实验操作演示！机会难得，点击下方图片，立即报名直播~参与直播互动，还有机会赢取小米键盘、爱奇艺黄金会员月卡、瑞幸咖啡饮品通兑券、小熊挂件、保温杯等精美好礼。

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直播亮点抢先看

课程一：从经典到前沿：分子互作技术在医药研究中的典型应用

分享人：周亚俊 NanoTemper 现场应用科学家

课程二：从原理到实操：分子互作新技术解析与实验避坑指南

分享人：丁浩 NanoTemper 现场应用科学家

讲座提纲

顶刊前沿 | 关键领域顶级期刊文献与应用解读

硬核技术 | 最新技术原理拆解与典型案例分析

新品首秀 | 全能型 Monolith Omni 现场亮相

实操教学 | 实验设计避坑指南与操作演示

开学福利 | 配套耗材福利与特惠活动介绍

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分子互作的四大核心生物物理表征技术详解

1

光谱位移技术（Spectral Shift, SpS）：精准测定结合亲和力

与传统分子互作检测技术（SPR 和 BLI）不同，光谱位移技术（SpS）对结合配体的分子量没有限制，借助高灵敏荧光探针，捕捉配体结合引起的分子微环境变化（极性和疏水性），通过检测由此产生的发射光谱位移，建立结合曲线并计算平衡解离常数（Kd）。

不需要固定靶标，蛋白与配体在接近生理状态的溶液中完成检测。适用于膜蛋白、转录因子及低分子量化合物等多种研究对象，也可用于分析 PROTAC、分子胶等降解剂的二元及三元复合物相互作用。

2

微量热泳动技术（MST）：提供互补的亲和力验证

利用红外激光形成的温度梯度，通过检测局部温度变化下的荧光响应及定向迁移变化，定量分析分子间相互作用，计算平衡解离常数（Kd）。可与光谱位移技术（SpS）形成互补，为结合亲和力提供正交验证。检测所需样本量少、速度快，适用于药物筛选、先导化合物优化、抗体和生物制剂表征等。

3

纳米温度微扰动力学（nanoTAK）：解析结合与解离速率

亲和力相近的分子，其结合和解离速率也可能存在明显差异。NanoTemper 最新功能 nanoTAK 在天然溶液中通过红外激光对样品施加瞬时温度阶跃，让分子互作自发过渡到新的平衡态，系统实时监测体系重新达到平衡的过程，解析结合速率常数（kon）和解离速率常数（koff）。

无需表面固定或液流系统，可在溶液中开展动力学测量。尤其适用于表面固定敏感的靶标动力学表征，可用于比较先导化合物的动力学结合图谱，研究由降解剂诱导的复合物形成过程。

4

纳米激光诱导稳定性分析（nanoLISA）：评估蛋白稳定性变化

NanoTemper 全新技术 nanoLISA 通过对样品进行程序化加热，监测光谱位移信号，分析蛋白质热展开及早期聚集行为，从而获得能够反映蛋白稳定性变化的热展开曲线。

NanoTemper 新学期福利持续放送中

内容策划：邹礼平

内容审核：李琳

题图来源：图虫创意

参考文献

[1]. Song H, Wang W, Mei T, et al. Hijacking ERAD for targeted degradation of transmembrane proteins. Cell. 2026 Mar 19;189(6):1768-1784.e24. doi: 10.1016/j.cell.2026.01.018.