既然静止拎着重物不做功，为啥还会累成狗？

每当过年往返时，拎着大包小包的行李，某一刹那，你或许会想起当年物理老师告诉你的，一个人拎着重物静止不动，或沿水平路面匀速前进时，对重物不做功。

既然不做功，为啥你还累得跟狗一样？

今天我们就深入肌肉内部，来看看，当你拎着重物静止不动时，肌肉里究竟发生了什么。

这是你的肌肉。

它的结构比你想象中的精密得多。

它由很多束组成。

把一根肌束放大，你会发现它由大量的肌纤维组成，每一根肌纤维其实就是一个肌肉细胞[1]。

一个人身上有着639块肌肉，含有多达60亿根的肌纤维。

把一根肌纤维再放大，你会发现一根肌纤维中又有多达上千根的肌原纤维[2]。

肌原纤维正是骨骼肌的收缩单位。

虽然它们只有1μm粗细，头发直径的1/80，但却十分的精密。

肌原纤维由一段段的肌节串联起来，肌节中是交叉排列的粗肌丝和细肌丝[3][4]。

这是肌节的纵剖面：

这是横截面：

可以看出，1根粗肌丝周围分布着6根细丝，又或者说每3根粗肌丝就围着一根细肌丝。

• 两种肌丝交叉排列，分成「明、H、M、暗」各带。

粗肌丝和细肌丝并没有完全重叠。

两头的明带只有细肌丝。

中间的H带、M线只有粗肌丝。

只有暗带重叠。

这样的结构，使得细肌丝在粗肌丝内有着滑动的空间。

当你弯曲手臂，细肌丝往中间的M线滑行。当你伸展手臂，细肌丝则会往明带滑行。

虽然肌原纤维各个结构都具有弹性，但整根肌纤维的收缩和舒张，主要通过这个特殊的滑行结构来完成。

如此精密的工作，粗肌丝和细肌丝是如何互相协作完成的呢[5]？

粗肌丝和细肌丝都是亚纳米结构。

粗肌丝的主要结构为肌球蛋白（myosin）Ⅱ，肌球蛋白Ⅱ形似豆芽，由长长的杆部和椭圆的两个头部所组成[6]。

• 肌球蛋白Ⅱ长约160nm、直径10-15nm，分子量约450000。由6条多肽链组成，包含2条重链和4条轻链。2条重链的大部分肽链以α螺旋相互缠绕形成杆状尾部，每条重链的氨基末端部分分别和2条轻链组成球状头部。

200-300个肌球蛋白凝聚成粗肌丝，露出的头部平行交错排列，分布在粗肌丝的两段，又被称为横桥。

细肌丝则以肌动蛋白（actin）形成的两股，绞合在一起的长链为骨架，再嵌上原肌球蛋白（tropomyosin）及肌钙蛋白（troponin）[7]。

肌动蛋白上具有结合位点，可与粗肌丝上的横桥连接。

粗肌丝和细肌丝一起完成收缩工作，本质上是一个生化反应的过程。

当你准备弯曲手臂时，神经信号传达到肌细胞，肌细胞的肌质网会释放钙离子到肌节中。

在钙离子的作用下，细肌丝上的肌动蛋白结合位点便会暴露出来。这时，粗肌丝上的肌球蛋白就会通过横桥（肌球蛋白上突出的头部）与肌动蛋白结合。

随后肌球蛋白就会利用ATP中的能量，发生形变，然后拉动细肌丝滑行。

粗肌丝拉着细肌丝滑行一段距离后，随着ATP提供的能量耗尽，肌球蛋白和肌动蛋白会再次分开，然后再继续结合，利用ATP中的能量，发生下一次形变。

在不断结合→形变→分开的循环过程中，肌丝之间完成滑动，整个肌肉系统便完成收缩或舒张。

活化横桥的数目，决定了整个肌肉力量的大小。

整个肌节的收缩周期

这个微观层面的生化机制，就决定了，哪怕你静止拎着重物也会消耗能量。

当你提着重物，重物的重力和你的肌肉力量相等，这个力量必须由相应数量的活化横桥来维持。

在微观上，这个力量处在一个动态平衡的状态：

每当粗肌丝消耗ATP，拉着细肌丝往上发生细微的形变后，在横桥断开的瞬间，外部张力又会把细肌丝拉回原处。

如果此时不再提供张力，肌丝就会继续拉长。

要保持原位，就需要再次活化等量横桥，消耗ATP再次拉着细肌丝往上发生细微的形变，回到远处，如此循环往复。

整个过程，虽然重物宏观上静止不动，但微观上势能却在反复变化。肌肉通过反复活化横桥，不断做功，不断地消耗ATP。虽然最终总做功为零，但整个过程都是实实在在的做功，只不过这些功，最终都转化成了热量。这也是为什么，你会累得满头大汗的原因。

利用高速透视摄像机，可以拍到肌肉微弱的高频震动[8]。

为什么我们感受不到这个形变过程中呢？

因为肌节的长度只有2~3μm，肌球蛋白只有160nm，横桥更是小到20nm，远远小于我们所能感知的尺度。

除此之外，肌原纤维之间也是并联关系，当某一根肌原纤维上的横桥去活化，不再受力时，还有其它的肌原纤维处于活化状态，维持拉力，从而弱化震动幅度，使得宏观上看起来位置不变。

这个过程，其实和水柱顶球是相似的。

当然，水球能在水柱上方稳定，主要源于伯努利效应

小球相对静止在空中，便是通过水不断产生的冲量维持的。水牺牲掉的动能，其实是用在了小球细微的势能变化上。

水柱可以一直顶球，那为什么肌肉无法一直拎着重物，过一会儿就会又累又酸呢？

这是因为肌肉中临时储存的ATP是有限的，很快就会消费干净。

不过，肌肉中还储存着另外一种高能磷酸化合物——磷酸肌酸[9]，它提供的能量比ATP还稍多一些。

我们知道，ATP供能之后会脱掉一个磷酸基变成ADP。

而磷酸肌酸可以向ADP提供磷酸基，从而再次形成ATP，以继续给肌肉供能。

肌肉中磷酸肌酸含量比较丰富，是ATP的3～4倍，所以可以让肌肉张力维持足够长的时间。

但随着磷酸肌酸耗尽，ATP供应不足，活化的横桥越来越少，就会逐渐脱力，肌肉会发生不自主的颤抖。活化横桥数目完全不足以支撑时，就会彻底脱力。

当肌肉里的磷酸肌酸和ATP都耗尽后，自然便会感到十分劳累。

当处于休息状态，肌肉中磷酸肌酸和ATP，会通过葡萄糖等相关代谢途径转化后恢复。磷酸肌酸的储备，同样由ATP来合成。实质上，二者在肌肉中处于一个动态转化的状态。

不难发现，当你拎着重物赶路时，期间稍微休息和完全不休息，虽然总的消耗差异不大，但整个行程的劳累感的差异会十分巨大。

当拎重物的总时间过长，会消耗大量的人体能量储备，从而让人体处于重度疲劳状态。同时因为乳酸的大量积累，肌肉也会酸胀难受。

人稍微一运动就会释放大量热量，这其实反应出来的是动物肌肉系统的低效。

人体肌肉运动效率一般在10%~30%，运动时，肌肉消耗100大卡的热量，只有30大卡转化成了动能，70大卡都以热量的形式释放了出去。

当你拎着重物时，动能为零，自然100%都转化成了热量。

人类发明的各种各样的拖行工具，省下的正是肌肉额外消耗的这部分能量。

如果还有机会再遇到物理老师，你可以理直气壮地告诉他，静止或水平匀速拎着重物时，你的肌肉是做了功的，哪怕对重物的最终有效功为零。

参考

1. ^Frontera, Walter R., and Julien Ochala. "Skeletal muscle: a brief review of structure and function." Calcified tissue international 96 (2015): 183-195.
2. ^Sanger, Joseph W., et al. "How to build a myofibril." Journal of Muscle Research & Cell Motility 26 (2005): 343-354.
3. ^Squire, John M. "Architecture and function in the muscle sarcomere." Current opinion in structural biology 7.2 (1997): 247-257.
4. ^Craig, R., and Raúl Padrón. "Molecular structure of the sarcomere." Myology 3 (2004): 129-144.
5. ^Lin, Brian Leei, Taejeong Song, and Sakthivel Sadayappan. "Myofilaments: movers and rulers of the sarcomere." Comprehensive Physiology 2 (2011): 675-692.
6. ^Sweeney, H. Lee, and Anne Houdusse. "Structural and functional insights into the myosin motor mechanism." Annual review of biophysics 39 (2010): 539-557.
7. ^Hessel, Anthony L., et al. "Titin force in muscle cells alters lattice order, thick and thin filament protein formation." Proceedings of the National Academy of Sciences 119.48 (2022): e2209441119.
8. ^Mottram, Carol J., et al. "Prolonged vibration of the biceps brachii tendon reduces time to failure when maintaining arm position with a submaximal load." Journal of neurophysiology 95.2 (2006): 1185-1193.
9. ^Bessman, Samuel P., and Christopher L. Carpenter. "The creatine-creatine phosphate energy shuttle." Annual review of biochemistry 54.1 (1985): 831-862.