陕西
2026年7月24日，上海交通大学农业与生物学院范江波团队联合多家单位在国际学术期刊Science Advances上发表题为A conserved phospho-switch controls receptor kinase SDS2 activation and homeostasis in rice immunity的研究论文，揭示了一个保守的磷酸化开关精准调控水稻免疫受体SDS2的激活与稳态维持的新机制，为作物抗病育种提供了重要的理论依据和新思路。
水稻作为全球最重要的粮食作物之一，常年受到稻瘟病等病害的严重威胁。植物依靠定位于细胞膜表面的模式识别受体（PRRs）识别病原菌侵染信号，激活模式触发免疫（PTI）。然而，免疫受体的激活必须被精确控制：活性过高会引发自身免疫，导致生长受阻甚至细胞死亡；活性不足则使植物易受病原菌侵染。然而，免疫受体如何在激活与降解之间维持精妙平衡，一直是未解之谜。SDS2是一个单子叶植物特有的免疫受体激酶，在水稻免疫中发挥正向调控作用。2018年已有研究表明，SDS2被E3泛素连接酶SPL11介导的泛素化降解所负调控。
Thr671——一个保守的双刃剑般的磷酸化开关
研究团队通过质谱分析，在SDS2激酶结构域的激活环（activation loop）上鉴定出三个磷酸化位点——Ser664、Thr667和Thr671。其中，Thr671处于蛋白激酶激活环的保守位点，即APE基序上游第10位（APE-10）。进一步的实验揭示了一个精妙的调控逻辑：Thr671的磷酸化是一把双刃剑——它既能激活SDS2的激酶活性、启动下游免疫信号，同时也使SDS2被SPL11识别并标记为“待降解”。因此，Thr671作为一个磷酸化开关起作用，该位点在RD型丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶中高度保守，在从植物到动物的众多激酶中均存在，被命名为APE-10磷酸化开关（APE-10 switch）。
三方博弈——SIPP1与SIPP2拮抗调控SDS2的稳定性
研究团队通过免疫沉淀-质谱联用技术，鉴定出两个与SDS2相互作用的蛋白磷酸酶——SIPP1和SIPP2。SIPP1扮演守护者角色，它通过对Thr671的去磷酸化，使SDS2从激活态回到稳定态，从而拮抗SPL11介导的降解，维持SDS2的蛋白稳态。功能实验证实，敲除SIPP1的水稻突变体对稻瘟病菌更感病，而SIPP1过表达则显著增强抗病性。SIPP2则扮演SIPP1拮抗者角色，在免疫应答的后期，SIPP2通过竞争性结合将SIPP1从SDS2上“挤走”，使SDS2重新暴露于SPL11的降解作用之下，确保免疫信号及时衰减。由此，SIPP1-SPL11-SIPP2形成了一个动态调控模块，精准调控着SDS2从激活到衰减的完整周期。
图1 SDS2激活与稳态调控的工作模式图
从水稻到更广阔的应用前景
该研究的科学意义体现在多个层面。首先，它揭示了一个跨物种保守的激酶调控原理——Thr671所在的“APE-10磷酸化开关”在RD型丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶中高度保守。结构分析显示，SDS2的激酶结构域与多种已解析结构的活性激酶高度吻合。其次，该研究打破了“磷酸酶=负调控”的传统认知。与以往发现的多数起负调控作用的磷酸酶不同，SIPP1通过去磷酸化发挥正调控免疫的功能，丰富了人们对植物免疫调控网络的理解。最后，这一发现为水稻抗病育种提供了新策略。SDS2T671A突变体（模拟非磷酸化状态）在保留基础激酶活性的同时逃逸了SPL11介导的降解，表现出比野生型更强的稻瘟病抗性。此外，SIPP1和SIPP2在玉米、小麦、高粱、大麦等多种单子叶作物中高度保守，提示这一调控模块可能具有广泛的育种应用价值。
上海交通大学农业与生物学院助理研究员郑馨航博士为论文第一作者，范江波副教授为通讯作者。该研究得到了国家自然科学基金、上海市科委、国家重点研发计划等项目的资助。
https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.aed5028
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