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2026年9月7日，《Nature Communications》期刊在线发表了北京师范大学生命科学学院苗龙、中科院生物物理所赵艳梅、阜阳师范大学刘勇/王鹏团队的研究成果。研究团队完成了题为“SPE-55 and VHA-18 are essential for FB-MO complex assembly and transport during spermatogenesis in C. elegans”的研究工作。该研究在秀丽隐杆线虫中发现了两个关键蛋白SPE-55和VHA-18，它们分别通过调控无膜细胞器纤维状体和膜结合细胞器膜性细胞器的组装与连接，协同保证了精子发生过程中主要精子蛋白这一关键货物能够被精确分选和定向运输。
精子发生过程中，将MSP这种关键结构蛋白正确地组装并运输至发育中的精子细胞，对于后续精子活化和受精至关重要。SPE-55是一个精子特异性表达的酪蛋白样激酶。研究团队发现，在spe-55功能缺失的线虫中，无论雌雄同体还是雄性个体均表现为不育。这些突变体产生的精子在体外无法被正常激活，几乎不能伸出伪足，并且与细胞膜融合的MO数量显著减少。进一步的免疫荧光和透射电镜分析显示，spe-55突变体的精母细胞中完全没有FB的形成，MSP蛋白在细胞内呈弥散状分布，无法被有效地包装和储存。研究团队确认了SPE-55定位于MO的表面，其时空表达模式与MSP的包装进程高度一致。
研究发现SPE-55在功能上作用于另一个FB形成所必需的蛋白SPE-18的上游。在野生型线虫的精母细胞中，SPE-55的荧光信号在减数分裂的粗线期早期便已出现，并且早于SPE-18的信号。当SPE-55功能丧失后，SPE-18无法在MO表面形成正常的点状聚集。相反，SPE-18的缺失则不影响SPE-55的定位。研究团队通过活体成像和荧光定量分析证实，MO定位的SPE-55负责将SPE-18招募到MO的表面，二者协同启动MSP纤维的成核和组装，并最终形成FB-MO复合体。
除了SPE-55介导的组装机制，MO自身的正常形态和功能对于FB-MO复合体的完整性同样不可或缺。研究团队鉴定了VHA-18这个液泡ATP酶的H亚基，它定位于MO上并负责维持其腔内的酸性环境。在vha-18突变体中，MO出现了异常的肿胀和形态缺陷，同时伴随着腔内酸化的丧失。这种结构上的异常直接导致了FB与MO的分离，在精母细胞中出现了大量不与MO结合的“裸FB”。最终，MSP在减数分裂后的分配过程中出现错误，大量MSP被错误地丢弃到残余体中，导致进入精细胞的MSP含量显著减少。这项研究揭示了无膜细胞器与膜性细胞器之间的相互作用是如何协同调控精子细胞内关键蛋白的时空分选与运输的。
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